Меню:

Главная страница

Белки - главные молекулы жизни

Гормоны

Древняя анатомия и медицина

Живые катализаторы

Индивидуальная гигиена женщин

Метаболизм

Микробиология



Комплекс между ферментом и субстратом

Наиболее важные доказательства, свидетельствующие в пользу образования комплекса между ферментом и субстратом, можно получить из спектрографического анализа. Если фермент соединяется с субстратом, то должно произойти изменение спектра поглощения света: спектр поглощения комплекса должен отличаться от суммы спектров поглощения компонентов этого комплекса. В 1936 году британские биохимики Дэвид Кейлин и Тедиес Манн обнаружили, что цвет раствора фермента пероксидазы изменяется после добавления к раствору перекиси водорода, субстрата для этого фермента. Американский биофизик Бриттон Чанспровес, проведя спектральный анализ, обнаружил,, что изменение спектра происходит последовательно, в два этапа. Он соотнес первый этап образованию фермент-субстратного комплекса, а второй — его распаду и завершению реакции. В 1964 году японский биохимик Каньо Йаги выделил фермент-субстратный комплекс, образованный ферментом оксидазой D-аминокислот и его субстратом аланином.
После этого перед исследователями встал вопрос: участвует ли в катализе молекула фермента целиком или только какая-то ее часть? Этот вопрос очень важен не только с теоретической, но и с практической точки зрения. Дело в том, что ферменты сегодня широко используются в промышленности, они нужны для производства лекарств, лимонной кислоты и многих других химических веществ. Если для проведения каталитической реакции нет нужды в присутствии целой молекулы фермента и можно обойтись лишь ее фрагментом, который целиком выполнит функцию всей молекулы, не проще ли синтезировать только этот фрагмент, и тогда промышленность не будет нуждаться в живых клетках: дрожжах, плесневых грибах, бактериях.
В экспериментальных попытках найти ответ на этот вопрос были получены некоторые многообещающие результаты. Так, например, Нортроп обнаружил, что введение нескольких ацетильных групп (СН3СО) в боковую группу аминокислоты тирозина в молекуле пепсина приводит к частичной потере активности фермента, тогда как введение тех же ацетильных групп в боковую группу лизина не приводит к изменению активности фермента. Таким образом, можно было сделать вывод, что тирозин принимает участие в работе фермента, а лизин, скорее всего, нет. Этот результат стал первым свидетельством того, что в молекуле фермента есть участки, не являющиеся необходимыми для проявления его активности.

Активные центры ферментов

Белки можно урезать и они не теряют своих полезных свойств

Белковая природа ферментов

Биологические яды типа цианистого калия разрушают ферменты

Диастаза солода превращает крахмал в сахар быстрее кислоты

Исследование высокой специфичности белков

Исследование роли пепсина в пищеварении

Комплекс между ферментом и субстратом

Конкурентное ингибирование

Луи Пастер предложил пастеризацию

Органические катализаторы - дрожжи

Особенности активных центров гормона инсулина

Специфичность ферментов

Установление трехмерной структуры лизоцима

Эксперименты с папаином

Энзимы и ферменты















Популярная медицинская энциклопедия ©2009 med-000.ru