Продажа офисной техники, обслуживание, ремонт шредеров, уничтожителей бумаг, переплетчиков




Меню:

Главная страница

Белки - главные молекулы жизни

Гормоны

Древняя анатомия и медицина

Живые катализаторы

Индивидуальная гигиена женщин

Метаболизм

Микробиология



Активные центры ферментов

Впоследствии более точно обнаружили активные центры другого пищеварительного фермента. Этим ферментом был химотрипсин, который секретируется поджелудочной железой в виде неактивного предшественника, называемого трипсиноген. Неактивная молекула трипсиногена превращается в активный химотрипеин путем разрыва одной пептидной связи (в этом процессе участвует пищеварительный фермент трипсин). Создалось впечатление, что появление определенной аминокислоты на конце молекулы химотрипсина сделало его активным. Вскоре выяснилось, что присоединение к химотрипсину молекулы диизопропилфторфосфата (ДФФ) лишает его ферментативных свойств. Можно было предположить, что ДФФ связывается с какой-то ключевой аминокислотой, которая и определяет ферментативную активность химотрипсина. Этой аминокислотой был серин. Как выяснилось впоследствии, ДФФ связывался с остатками серина и в других пищеварительных ферментах, и во всех случаях серии находился в одном и том же фрагменте молекул — участке, состоящем из четырех аминокислот: глицин-аспарагиновая кислота-серин-глицин.
Но, как оказалось впоследствии, тетрапептид, состоящий только из этих четырех аминокислот, не обладает каталитической активностью. Следовательно, остальная часть молекулы фермента каким-то образом также принимает участие в катализе. Эти четыре аминокислоты — активный центр фермента — можно сравнить с рабочей частью ножа — его лезвием, которым нельзя воспользоваться до тех пор, пока к нему не будет приделана вспомогательная часть — рукоятка.
Для работы фермента только активного центра — «острия ножа» — недостаточно, нужно, чтобы активный центр был встроен в полипептидную цепь. Рассмотрим фермент рибонуклеазу. Сейчас, когда известна последовательность всех 124 аминокислот, из которых состоит рибонуклеаза, можно целенаправленно заменить каждую из них на какую-либо другую и проследить затем, как каждая из замен скажется на активности фермента. Было установлено, что для проявления активности рибонуклеазы особенно важными являются три аминокислоты, которые расположены в полипептидной цепи достаточно далеко друг от друга. Это гистидин в 12-м, лизин в 41-м и гистидин в 119-м положениях.
Однако подобная отдаленность аминокислот является кажущейся, поскольку она проявляется только в случае, когда полипептидная цепь растянута. В действительности цепь свернута в клубок, и стабильность трехмерной структуры белка обеспечивается четырьмя молекулами цистина, которые скрепляют петли между собой. При таком строении молекулы три вышеупомянутых аминокислоты находятся рядом и объединяются в единую структуру — активный центр.
Более специфический активный центр обнаружен у лизоцима, широко распространенного фермента, обнаруживаемого, например, в слезах или слизи, выделяющейся из носа. Этот фермент осуществляет разрушение бактериальных клеток, катализируя разрыв основных связей в некоторых веществах, из которых построена оболочка бактериальной клетки. При действии лизоцима оболочка бактериальной клетки будто трескается и содержимое клетки выходит наружу.

Активные центры ферментов

Белки можно урезать и они не теряют своих полезных свойств

Белковая природа ферментов

Биологические яды типа цианистого калия разрушают ферменты

Диастаза солода превращает крахмал в сахар быстрее кислоты

Исследование высокой специфичности белков

Исследование роли пепсина в пищеварении

Комплекс между ферментом и субстратом

Конкурентное ингибирование

Луи Пастер предложил пастеризацию

Органические катализаторы - дрожжи

Особенности активных центров гормона инсулина

Специфичность ферментов

Установление трехмерной структуры лизоцима

Эксперименты с папаином

Энзимы и ферменты















Популярная медицинская энциклопедия ©2009 med-000.ru