Меню:

Главная страница

Белки - главные молекулы жизни

Гормоны

Древняя анатомия и медицина

Живые катализаторы

Индивидуальная гигиена женщин

Метаболизм

Микробиология



Удивительные свойства боковых групп аминокислот в белках

Мы рассмотрели только «позвоночник» белковой молекулы, то есть цепь, состоящую из атомов углерода, как промежуточных, так и принадлежащих карбоксильной группе, и атомов азота, принадлежащих аминогруппам: ...CCNCCNCCNCCN... Но в структуре белка немаловажную роль играют и боковые группы аминокислот, которые могут иметь самое разное строение.
Все аминокислоты, за исключением глицина, имеют по крайней мере один асимметрический атом углерода — тот, который находится между карбоксильной и амино-группами. Поэтому каждая аминокислота может существовать в виде двух оптических изомеров, их общие формулы таковы:

| |
H - C - NH NH - С - Н
| |
боковая 1 боковая группа 2

Однако, согласно данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи состоят исключительно из L-аминокислот. В таком случае боковые группы должны попеременно находиться по обе стороны от основной цепи. Если бы полипептидная цепь состояла из смеси изомеров, она была бы нестабильной: при чередовании L- и D-аминокислот все боковые группы торчали бы в одну сторону и их тесное скопление нарушило бы спиральную структуру полипептидной цепи, вытянув ее.
Помимо этого боковые группы принимают участие во взаимодействии полипептидных цепей друг с другом. Если положительно заряженная боковая группа одного полипептида окажется рядом с отрицательно заряженной боковой группой другого, между ними возникнет электростатическое взаимодействие, способствующее образованию межполипептидных связей. Боковые группы также могут предоставлять атомы водорода для образования водородных связей. Цистеин — аминокислота, у которой две головки, то есть концевых фрагмента, с помощью которых она способна образовывать пептидные связи, может одним концом участвовать в формировании одной полипептидной цепи, а другим — в пептидной связи другого полипептида. Таким образом, получается полипептид, состоящий их двух цепей, соединенных между собой через два атома серы так называемой дисульфидной связью. Связывание полипептидных цепей между собой очень важно для прочности белковых волокон. Вот почему столь тоненькая паутина оказывается такой прочной, вот почему из кератина могут образовываться столь жесткие структуры, как ногти у человека, когти — у тигра, у крокодила — чешуя, у носорога — его рог.

Выделение из белка молока аминокислоты тирозин

Диализ в процессе очистки белка

Исследование диффузии в отношении газов, веществ в растворах, коллоидная химия

Исследование конфигурации молекул белков - альфа-конфигурация и бета-конфигурация

Кто же открыл аминокислоту цистин

Определение молекулярной массы и разделение молекул белков в центрифугах

Оптическая чистота коллоидных растворов и создание ультрамикроскопа

Осмотическое давление и его измерение

Особенности структуры белков в растворах и их денатурации

Открытие белков и история этого названия

Открытие эмпирической формулы белков и введение понятия протеин

Первые опыты по разложению белков на глицин и лейцин

Первые попытки выяснить точный состав белков, обнаружение пептидов и пептидной связи

Получение синтетические пепсидов и проблема получения синтетического белка

Различие между альфа-аминокислотами

Спиралевидная структура белков альфа-конфигурации вызвана водородными связями

Структура молекулы гемоглобина крови

Удивительные свойства боковых групп аминокислот в белках

Успехи в синтезе полипептидов

Физическое исследование процесса денатурации белков

Эффект Тиндаля















Популярная медицинская энциклопедия ©2009 med-000.ru